Amyloidose, Kardiologe Carigi: „Proteinablagerungen verändern die Herzfunktion“

„Schon geringe Amyloidablagerungen im Herzen führen zu Funktionsstörungen, insbesondere der diastolischen Funktion, also der Füllungsfunktion. Erst im fortgeschrittensten Stadium der Erkrankung ist auch die systolische Funktion, also die Entleerungsfunktion, beeinträchtigt. Eine Herzbeteiligung hat den größten Einfluss auf die Prognose der Patienten.“ Dies erklärte Samuela Carigi, Kardiologin und Leiterin der Ambulanz für Herzinsuffizienz und Kardiomyopathie am Infermi-Krankenhaus in Rimini der lokalen Gesundheitsbehörde Romagna, auf der Pressekonferenz „Kardiale Amyloidose: Wenn das Herz eine seltene Krankheit verbirgt“, die heute in Mailand am Hauptsitz von Bayer Italia stattfand.

„Kardiale Amyloidose“, erklärt der Experte, „kann auf verschiedene Proteine ​​zurückzuführen sein, deren Abbau die Bildung von Amyloidfibrillen verursacht, die sich in den extrazellulären Räumen verschiedener Organe und Gewebe ablagern. Die häufigsten Formen sind Al, hervorgerufen durch eine Veränderung eines vom Knochenmark produzierten Klons, und Attr, hervorgerufen durch den Abbau von Transthyretin, einem hauptsächlich von der Leber produzierten Protein. Amyloidfibrillen lagern sich in verschiedenen Geweben ab, eines der wichtigsten, insbesondere in der Transthyretin-Form, ist das Herz. Es ist nicht genau bekannt, warum Amyloidose den Herzmuskel besonders begünstigt. Man geht davon aus, dass die Mechanismen unterschiedlich sind, unter anderem aufgrund der Tatsache, dass das Herz ein bewegliches Organ ist. Der oxidative Stress, den es in der systolisch-diastolischen Phase erzeugt, ist daher erheblich und kann die Instabilität zirkulierender Proteine ​​begünstigen. Darüber hinaus ist es ein stark vaskularisiertes Organ und daher hohen Konzentrationen zirkulierender Proteine ​​ausgesetzt. Die Amyloidfibrillen binden an die kardiale extrazelluläre Matrix, die hauptsächlich aus von Kollagen, sondern auch von Proteoglykanen, und die Mechanismen zum Entfernen dieser Matrix im Herzen sind begrenzt. Wahrscheinlich ist es eine Kombination dieser Gründe, die das Herz zu einem Zielorgan macht.

Der Patient, der sich dem Experten vorstellt, „kann Anzeichen einer Herzinsuffizienz aufweisen“, betont der Kardiologe. „Häufiger weisen er eine erhaltene Auswurffraktion, Kurzatmigkeit und Dyspnoe sowie Herzrhythmusstörungen auf. Bei einer Amyloidose kann sich häufig Vorhofflimmern entwickeln. Es kann auch zu Hypotonie kommen, also zu einem Abfall des Blutdrucks.“

Ein wichtiges Warnsignal, das nicht unterschätzt werden sollte, ist, „wenn der Allgemeinmediziner die blutdrucksenkende Therapie eines Patienten, insbesondere eines älteren Bevölkerungssegments, der seit mehreren Jahren an Bluthochdruck leidet, reduzieren oder aussetzen muss“, warnt Carigi. „Dasselbe passiert, wenn der Patient über Brustschmerzen klagt, ein selteneres Ereignis, das mit einer sogenannten Angina pectoris in Verbindung gebracht werden kann, auch wenn es in Wirklichkeit mit der Interaktion der Mikrozirkulation zusammenhängt, die mit der Amyloidose einhergeht.“

Gerade aus diesem Grund „ist die Bildung eines multidisziplinären Teams bei Amyloidose wichtiger als bei anderen Herzerkrankungen, sowohl um die Diagnose zu beschleunigen als auch um die endgültige Diagnose zu stellen, da es verschiedene Arten von Erkrankungen gibt“, erklärt der Spezialist. „Bei einer Multiorganbeteiligung ist beispielsweise neben der kardiologischen Untersuchung auch alle sechs Monate eine neurologische Untersuchung erforderlich, in seltenen Fällen bei erblichen Formen auch eine ophthalmologische oder gastroenterologische Untersuchung. Wir brauchen daher Spezialisten, die sich auf die Behandlung dieser Art von Patienten spezialisiert haben und darin geschult sind und in einem Netzwerk zusammenarbeiten.“

Die Therapie der Amyloidose „kann auf drei grundlegenden Ebenen erfolgen“, erklärt die Spezialistin. „Die erste ist die Verringerung der Synthese, die zweite besteht, im Falle der Attr-Amyloidose, in der Stabilisierung des Transthyretin-Tetramers, damit es nicht zerfällt, und die dritte Ebene, die in Zukunft hinzukommen wird, wird die Entfernung von Amyloid aus dem Gewebe sein. Wir verfügen über Moleküle, die die hepatische Synthese von Transthyretin verringern und derzeit bei Patienten mit amyloidotischer Polyneuropathie eingesetzt werden. Es ist bereits möglich“, so die Spezialistin, „das Tetramer mit sogenannten Tetramerstabilisatoren zu stabilisieren, die seinen Abbau und damit die weitere Ansammlung von Amyloid im Gewebe verhindern.“